Acétylsérotonine O-méthyltransférase

ASMT
Structures disponibles
PDB	Recherche UniProt humaine: PDBe RCSB
Identifiants PDB
	4A6D, 4A6E
Identifiants
Aliases	ASMT
IDs externes	OMIM: 402500, 300015 HomoloGene: 48261 GeneCards: ASMT
Position du gène (Homme)
Chr.	Chromosome X
Fin	1,643,081 bp
Expression génétique
	Fortement exprimé dans
	anté-hypophyse; ; ovocyte; ; moelle osseuse; ; nerf sural; ; endocol; ; left uterine tube; ; right adrenal gland; ; left adrenal gland; ; muqueuse gastrique; ; sang;
	n/a
	Plus de données d'expression de référence
	n/a
Gene Ontology
Fonction moléculaire	methyltransferase activity; activité de transférase; protein homodimerization activity; O-methyltransferase activity; acetylserotonin O-methyltransferase activity; identical protein binding; S-methyltransferase activity; S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity;
Composant cellulaire	cytosol;
Processus biologique	melatonin biosynthetic process; méthylation; biosynthèse des protéines; indolalkylamine biosynthetic process; aromatic compound biosynthetic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
	438
	n/a
	ENSG00000196433
	n/a
	P46597
	n/a
	NM_004043; NM_001171038; NM_001171039
	n/a
	NP_001164509; NP_001164510; NP_004034
	n/a
	Wikidata
Voir/Editer Humain

La N-acétylsérotonine O-méthyltransférase, également connue sous le nom d'ASMT, est une enzyme qui catalyse la réaction finale de la biosynthèse de la mélatonine : la conversion de la normélatonine en mélatonine. Cette réaction est intégrée dans la voie plus générale du métabolisme du tryptophane. L'enzyme catalyse également une seconde réaction dans le métabolisme du tryptophane : la conversion du 5-hydroxy-indoleacétate en 5-méthoxy-indoleacétate. L'autre enzyme qui catalyse cette réaction est la protéine de type n-acétylsérotonine-o-méthyltransférase^[3].

Chez l'homme, l'enzyme ASMT est codée par le gène ASMT pseudoautosomique. Une copie existe près des extrémités des bras courts du chromosome X et du chromosome Y^[4]^,^[5].

Structure et localisation des gènes[modifier | modifier le code]

La N-acétylsérotonine O-méthyltransférase est une enzyme codée par des gènes situés sur la région pseudo-autosomique des chromosomes X et Y, et se trouve le plus abondamment dans la glande pinéale et la rétine des humains^[6]. La structure de N-acétylsérotonine O-méthyltransférase est déterminée par diffusion des rayons X^[7].

Classe d'enzyme et fonction[modifier | modifier le code]

N-acétylsérotonine O-méthyltransférase peut être classée en trois types de groupes fonctionnels enzymatiques : les transférases, les transféreurs de groupe à un carbone et les méthyltransférases^[8].

Il catalyse deux réactions dans la voie métabolique du tryptophane, et les deux peuvent être attribuées à la sérotonine. La sérotonine a de nombreux buts dans cette voie, et la N-acétylsérotonine O-méthyltransférase catalyse des réactions dans deux de ces objectifs. L'enzyme est étudiée principalement pour sa catalyse de l'étape finale de la voie de la sérotonine à la mélatonine, mais elle catalyse également l'une des réactions du processus en plusieurs étapes de la sérotonine → 5-méthoxy-indolacétate.

Organismes[modifier | modifier le code]

N-acétylsérotonine O-méthyltransférase se trouve à la fois chez les procaryotes et les eucaryotes. On le trouve dans les bactéries Rhodopirellula baltica et Chromobacterium violaceum. On le trouve également chez les eucaryotes suivants : Gallus gallus (poulet), Bos taurus (vache), Homo sapiens (humain), Macaca mulatta (singe rhésus) et Rattus norvegicus (rat)^[8].

Notes et références[modifier | modifier le code]

(en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Acetylserotonin O-methyltransferase » (voir la liste des auteurs).

↑ ^{a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196433 - Ensembl, May 2017
↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ Kanehisa M., Goto S., Hattori M. et Aoki-Kinoshita K.F., « From genomics to chemical genomics: new developments in KEGG », Nucleic Acids Res, vol. 34, n^o 90001,‎ 2006, D354–357 (PMID 16381885, PMCID 1347464, DOI 10.1093/nar/gkj102)
↑ « Human hydroxyindole-O-methyltransferase: presence of LINE-1 fragment in a cDNA clone and pineal mRNA », DNA Cell Biol., vol. 12, n^o 8,‎ octobre 1993, p. 715–27 (PMID 8397829, DOI 10.1089/dna.1993.12.715, lire en ligne)
↑ « Structural analysis of the human hydroxyindole-O-methyltransferase gene. Presence of two distinct promoters », J. Biol. Chem., vol. 269, n^o 50,‎ décembre 1994, p. 31969–77 (PMID 7989373, DOI 10.1016/S0021-9258(18)31790-3)
↑ (en) x-chromosomal ASMT
↑ « Crystal structure and functional mapping of human ASMT, the last enzyme of the melatonin synthesis pathway », Journal of Pineal Research, vol. 54, n^o 1,‎ janvier 2013, p. 46–57 (PMID 22775292, DOI 10.1111/j.1600-079x.2012.01020.x, S2CID 205836404)
↑ ^{a et b} Enzyme 2.1.1.4 au KEGG

Portail de la biochimie

[refGRCh38Ensembl-1] {a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196433 - Ensembl, May 2017

[2] « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[3] Kanehisa M., Goto S., Hattori M. et Aoki-Kinoshita K.F., « From genomics to chemical genomics: new developments in KEGG », Nucleic Acids Res, vol. 34, n^o 90001,‎ 2006, D354–357 (PMID 16381885, PMCID 1347464, DOI 10.1093/nar/gkj102)

[pmid8397829-4] « Human hydroxyindole-O-methyltransferase: presence of LINE-1 fragment in a cDNA clone and pineal mRNA », DNA Cell Biol., vol. 12, n^o 8,‎ octobre 1993, p. 715–27 (PMID 8397829, DOI 10.1089/dna.1993.12.715, lire en ligne)

[pmid7989373-5] « Structural analysis of the human hydroxyindole-O-methyltransferase gene. Presence of two distinct promoters », J. Biol. Chem., vol. 269, n^o 50,‎ décembre 1994, p. 31969–77 (PMID 7989373, DOI 10.1016/S0021-9258(18)31790-3)

[6] (en) x-chromosomal ASMT

[7] « Crystal structure and functional mapping of human ASMT, the last enzyme of the melatonin synthesis pathway », Journal of Pineal Research, vol. 54, n^o 1,‎ janvier 2013, p. 46–57 (PMID 22775292, DOI 10.1111/j.1600-079x.2012.01020.x, S2CID 205836404)

[Kanehisa,_M.,_KEGG._2006-8] {a et b} Enzyme 2.1.1.4 au KEGG

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