Caspase 4
| Caspase 4 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | CASP4 | |
| N° EC | 3.4.22.57 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 11q22.3 | |
| Masse moléculaire | 43 262 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 377 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La caspase 4 est une protéase à cystéine de la famille des caspases. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour les séquences Tyr–Val–Ala–Asp-|- et Asp–Glu–Val–Asp-|-.
Elle contient du côté N-terminal un domaine CARD (en) qui joue un rôle dans l'activation de la proenzyme[2],[3],[4]. Cette enzyme est capable d'autoclivage, et peut également cliver la procaspase 1 pour en libérer la sous-unité p30, mais, contrairement à la caspase 1, demeure très peu efficace pour produire de l'Interleukine 1β à partir de la pro-interleukine 1β[5],[6]. La caspase 4 et la caspase 5 clivent la procaspase 3 pour en libérer la petite sous-unité p12 mais pas la grande sous-unité p17[2]. L'acétyl–Tyr–Val–Ala–Asp–CHO, inhibiteur de la caspase 1, inhibe également cette enzyme, mais plus lentement[6].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Shinji Kamada, Yoshimitsu Funahashi et Yoshihide Tsujimoto, « Caspase-4 and caspase-5, members of the ICE/CED-3 family of cysteine proteases, are CrmA-inhibitable proteases », Cell Death and Differentiation, vol. 4, no 6, , p. 473-478 (PMID 16465268, DOI 10.1038/sj.cdd.4400268, lire en ligne)
- (en) Fabio Martinon et Jürg Tschopp, « Inflammatory Caspases: Linking an Intracellular Innate Immune System to Autoinflammatory Diseases », Cell, vol. 117, no 5, , p. 561-574 (PMID 15163405, DOI 10.1016/j.cell.2004.05.004, lire en ligne)
- (en) Howard Y. Chang et Xiaolu Yang, « Proteases for Cell Suicide: Functions and Regulation of Caspases », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 64, no 4, , p. 821-846 (PMID 11104820, PMCID 99015, DOI 10.1128/MMBR.64.4.821-846.2000, lire en ligne)
- (en) Chi Faucheu, Anita Diu, A. W. Edith Chan, Anne-Marie Blanchet, Christine Miossec, Françoise Herve, Veronique Collard-Dutilleul, Yong Gu, Robert A. Aldape, Judith A. Lippke, Corinne Rocher, Michae S.-S. Su, David J. Livingston, Thierry Hercend et Jean-Louis Lalanne, « A novel human protease similar to the interleukin-1β converting enzyme induces apoptosis in transfected cells », EMBO Journal, vol. 14, no 9, , p. 1914-1922 (PMID 7743998, PMCID 398290, lire en ligne)
- (en) Florence Fassy, Odile Krebs, Hélène Rey, Bentou Komara, Corinne Gillard, Cécile Capdevila, Christopher Yea, Chi Faucheu, Anne-Marie Blanchet, Christine Miossec et Anita Diu-Hercend, « Enzymatic activity of two caspases related to interleukin-1β-converting enzyme », European Journal of Biochemistry, vol. 253, no 1, , p. 76-83 (PMID 9578463, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2530076.x, lire en ligne)
