Glycérol kinase

Données clés
N° EC	EC 2.7.1.30
N° CAS	9030-66-4
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La glycérol kinase est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :

	+ ATP → ADP +
Glycérol		sn-glycérol-3-phosphate

Cette enzyme intervient dans la biosynthèse des triglycérides et des glycérophospholipides. Quatre paralogues sont connus chez l'homme, exprimées dans le foie et diverses isoformes résultent de l'épissage alternatif de l'ARN messager. Ces enzymes sont toutes actives et se trouvent aussi bien dans le cytosol que sur la membrane mitochondriale externe.

La surexpression de la glycérol kinase chez la souris a entraîné une modification de l'ensemble de la métabolisation du carbone chez ces animaux, ce qui laisserait penser que cette enzyme aurait d'autres fonctions métaboliques^[2]^,^[3].

Notes et références[modifier | modifier le code]

↑ (en) Michael D. Feese, H. Rick Faber, Cory E. Bystrom, Donald W. Pettigrew et S. James Remington, « Glycerol kinase from Escherichia coli and an Ala65→Thr mutant: the crystal structures reveal conformational changes with implications for allosteric regulation », Structure, vol. 6, n^o 11,‎ 15 novembre 1998, p. 1407-1418 (PMID 9817843, DOI 10.1016/S0969-2126(98)00140-3)
↑ (en) Ganesh Sriram, Lola Rahib, Jian-Sen He, Allison E. Campos, Lilly S. Parr, James C. Liao, Katrina M. Dipple, « Global metabolic effects of glycerol kinase overexpression in rat hepatoma cells », Molecular Genetics and Metabolism, vol. 93, n^o 2,‎ février 2008, p. 145-159 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.ymgme.2007.09.008 PMID 18029214
↑ (en) Lola Rahib, Nicole K MacLennan, Steve Horvath, James C Liao et Katrina M Dipple, « Glycerol kinase deficiency alters expression of genes involved in lipid metabolism, carbohydrate metabolism, and insulin signaling », European Journal of Human Genetics, vol. 15,‎ 2007, p. 646-657 (lire en ligne) DOI 10.1038/sj.ejhg.5201801 PMID 17406644

Portail de la biochimie

[10.1016/S0969-2126(98)00140-3-1] (en) Michael D. Feese, H. Rick Faber, Cory E. Bystrom, Donald W. Pettigrew et S. James Remington, « Glycerol kinase from Escherichia coli and an Ala65→Thr mutant: the crystal structures reveal conformational changes with implications for allosteric regulation », Structure, vol. 6, n^o 11,‎ 15 novembre 1998, p. 1407-1418 (PMID 9817843, DOI 10.1016/S0969-2126(98)00140-3)

[10.1016/j.ymgme.2007.09.008-2] (en) Ganesh Sriram, Lola Rahib, Jian-Sen He, Allison E. Campos, Lilly S. Parr, James C. Liao, Katrina M. Dipple, « Global metabolic effects of glycerol kinase overexpression in rat hepatoma cells », Molecular Genetics and Metabolism, vol. 93, n^o 2,‎ février 2008, p. 145-159 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.ymgme.2007.09.008 PMID 18029214

[10.1038/sj.ejhg.5201801-3] (en) Lola Rahib, Nicole K MacLennan, Steve Horvath, James C Liao et Katrina M Dipple, « Glycerol kinase deficiency alters expression of genes involved in lipid metabolism, carbohydrate metabolism, and insulin signaling », European Journal of Human Genetics, vol. 15,‎ 2007, p. 646-657 (lire en ligne) DOI 10.1038/sj.ejhg.5201801 PMID 17406644

[1]

[2]

[3]