Holo-(acyl-carrier-protein) synthase

Holo-[acyl-carrier-protein] synthase

Homotrimère d'holo-ACP synthase d'Helicobacter pylori complexé avec la coenzyme A (en vert, PDB 5XUK)

Données clés

N° EC	EC 2.7.8.7
N° CAS	37278-30-1
Cofacteur(s)	Magnésium

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

L'holo-[acyl carrier protein] synthase, ou holo-ACP synthase (ACPS), est une transférase qui catalyse la réaction chimique :

Coenzyme A + apo-[acyl-carrier-protein]  $\rightleftharpoons$  adénosine 3',5'-bisphosphate + holo-[acyl-carrier-protein].

Elle utilise le cation de magnésium Mg²⁺ comme cofacteur. Elle finalise la biosynthèse de l'acyl carrier protein en liant la phosphopantéthéine d'une coenzyme A à un résidu de sérine de l'apoprotéine pour former l'holoprotéine fonctionnelle.

Notes et références

• (en) Elovson J, Vagelos PR, « Acyl carrier protein. X. Acyl carrier protein synthetase », J. Biol. Chem., vol. 243, n^o 13,‎ 1968, p. 3603–11. PMID 4872726

• (en) Prescott DJ, Vagelos PR, « Acyl carrier protein », Adv. Enzymol. Relat. Areas. Mol. Biol., vol. 36,‎ 1972, p. 269–311. PMID 4561013

• (en) Reid R, Khosla C, Walsh CT, « A new enzyme superfamily - the phosphopantetheinyl transferases », Chem. Biol., vol. 3, n^o 11,‎ 1996, p. 923–36. DOI 10.1016/S1074-5521(96)90181-7 PMID 8939709

• (en) Walsh CT, Gehring AM, Weinreb PH, Quadri LE, Flugel RS, « Post-translational modification of polyketide and nonribosomal peptide synthases », Curr. Opin. Chem. Biol., vol. 1, n^o 3,‎ 1997, p. 309–15. DOI 10.1016/S1367-5931(97)80067-1 PMID 9667867

• (en) Mootz HD, Finking R, Marahiel MA, « 4'-phosphopantetheine transfer in primary and secondary metabolism of Bacillus subtilis », J. Biol. Chem., vol. 276, n^o 40,‎ 2001, p. 37289–98. DOI 10.1074/jbc.M103556200 PMID 11489886

• (en) Joshi AK, Zhang L, Rangan VS, Smith S, « Cloning, expression, and characterization of a human 4'-phosphopantetheinyl transferase with broad substrate specificity », J. Biol. Chem., vol. 278, n^o 35,‎ 2003, p. 33142–9. DOI 10.1074/jbc.M305459200 PMID 12815048