Méthionyl-ARNt formyltransférase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | [Fe2+] |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La méthionyl-ARNt formyltransférase (EC ) est une enzyme qui catalyse la réaction suivante :
- 10-formyltétrahydrofolate + L-méthionyl-ARNtfMet + H2O tétrahydrofolate + N-formylméthionyl-ARNtfMet
Cette enzyme appartient à la famille des transférases qui transfèrent des groupes à un carbone, en particulier les transférases hydroxyméthyl-, formyl- et apparentées. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 10-formyltétrahydrofolate:L-méthionyl-ARNt N-formyltransférase. D'autres noms d'usage courant incluent N10-formyltétrahydrofolique-méthionyl-transfert ribonucléique, transformylase, formylméthionyl-transfert ribonucléique synthétase, méthionyl ribonucléique formyltransférase, méthionyl-tRNA Met formyltransférase, méthionyl-tRNA transformylase, méthionyl-ARNt-transformylase et la transformylase ribonucléique à transfert de méthionyle. Cette enzyme participe à 3 voies métaboliques : le métabolisme de la méthionine, formation d'un pool de carbone par le folate et la biosynthèse de l'aminoacyl-ARNtfMet.
Chez les bactéries, le processus de formylation de la méthionine de l'ARNt initiateur fMet, n'est pas essentielle pour la survie. Cependant son inactivation induit un défaut de croissance important et modifie la morphologie des colonies[1].
La protéine permettant le processus de formylation chez Escherichia coli s'appelle Fmt et est codée par le gène fmt [2].
Études structurelles[modifier | modifier le code]
En 2007, deux structures avaient été élucidées pour cette classe d'enzymes, avec les numéros d'accession PDB : 1FMT et 2FMT.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Miriam Vanunu, Ziv Lang et Daniel Barkan, « The gene fmt , encoding tRNA fMet -formyl transferase, is essential for normal growth of M . bovis , but not for viability », Scientific Reports, vol. 7, no 1, , p. 15161 (ISSN 2045-2322, DOI 10.1038/s41598-017-15618-9, lire en ligne, consulté le )
- Emmanuelle Schmitt, Michel Panvert, Sylvain Blanquet et Yves Mechulam, « Crystal structure of methionyl-tRNAfMet transformylase complexed with the initiator formyl-methionyl-tRNAfMet », The EMBO Journal, vol. 17, no 23, , p. 6819–6826 (ISSN 0261-4189, PMID 9843487, PMCID PMC1171029, DOI 10.1093/emboj/17.23.6819, lire en ligne, consulté le )
Autres références[modifier | modifier le code]
- Dickerman HW, Steers E Jr, Redfield BG, Weissbach H, « Methionyl soluble ribonucleic acid transformylase. I. Purification and partial characterization », J. Biol. Chem., vol. 242, no 7, , p. 1522–5 (PMID 5337045)
- Mazel D, Pochet S, Marliere P, « Genetic characterization of polypeptide deformylase, a distinctive enzyme of eubacterial translation », EMBO J., vol. 13, no 4, , p. 914–23 (PMID 8112305, PMCID 394892, DOI 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06335.x)
