Phosphatidylcholine phospholipase C
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La phosphatidylcholine phospholipase C (PLC) est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de la liaison phosphodiester entre le glycérol et le phosphate dans la phosphatidylcholine (PC) et autres phosphatides, comme la sphingomyéline (SM) et la phosphatidyléthanolamine (PE).
L'activité PC-PLC a été décrite dans plusieurs organismes de la bactérie aux mammifères. Dans les cellules des mammifères, l'enzyme a été trouvé dans les érythrocytes, lymphocytes, tissu musculaire, tissu adipeux et le système nerveux.
L'hydrolyse de la PC par la PC-PLC conduit à la production de phosphocholine et du diacylglycérol (DAG) qui est connu comme étant un second messager lipidique important. La dégradation du PC par la PC-PLC est activée par plusieurs facteurs incluant les cytokines, les facteurs de croissance, les ions calcium et les mitogènes.
La dégradation du PC est impliquée dans la transduction du signal intracellulaire régulant le métabolisme cellulaire, la croissance[1], la différenciation et l'induction de l'apoptose.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) F Spadaro, C Ramoni, D Mezzanzanica, S Miotti, P Alberti, S Cecchetti, E Iorio, V Dolo, S Canevari et F Podo, « Phosphatidylcholine-specific phospholipase C activation in epithelial ovarian cancer cells », Cancer Research, vol. 68, no 16, , p. 6541-6549
