Triméthylamine N-oxyde réductase
Triméthylamine N-oxyde réductase (cytochrome c)
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Mo-bis(molybdoptérine guanine dinucléotide). |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La triméthylamine N-oxyde réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- triméthylamine + 2 sous-unités ferricytochrome c + H2O N-oxyde de triméthylamine + 2 sous-unités ferrocytochrome c + 2 H+.
Cette enzyme intervient dans la chaîne respiratoire de certaines bactéries ; elle a été notamment étudiée chez Escherichia coli[1] et Roseobacter denitrificans (en)[2]. Elle est contient un cofacteur bis(molybdoptérine guanine dinucléotide). Le réducteur est un cytochrome c lié à la membrane plasmique et contenant plusieurs groupes héminiques.
Cette enzyme réduit également le diméthylsulfoxyde (DMSO) en sulfure de diméthyle.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Stéphanie Gon, Marie-Thérèse Giudici-Orticoni, Vincent Méjean et Chantal Iobbi-Nivol, « Electron Transfer and Binding of the c-Type Cytochrome TorC to the Trimethylamine N-Oxide Reductase in Escherichia coli », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 15, , p. 11545-11551 (PMID 11056172, DOI 10.1074/jbc.M008875200, lire en ligne)
- (en) Hiroyuki Arata, Minoru Shimizu et Ken-ichiro Takamiya, « Purification and Properties of Trimethylamine N-Oxide Reductase from Aerobic Photosynthetic Bacterium Roseobacter denitrificans », Journal of Biochemistry, vol. 112, no 4, , p. 470-475 (PMID 1337081, lire en ligne)
