Napine

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Champs de colza au Portugal

La napine est une protéine de stockage des graines de la famille des prolamines, elle constitue environ 20% de la teneur totale en protéines de la graine mûre de moutarde, ou de colza ( Brassica napus L., B. juncea L. Czern., B. nigra LWDJKoch, B. rapa L. et Sinapis alba L.) au côté de la cruciférine majoritaire et de l'oléosine[1]. Elle est également présente chez les graines de chou-rave (Brassica napus var. rapifera), de margose, etc.[2],[3],[4].

Elle fait l'objet de recherches dans le cadre de l'exploration systématique des sources de protéines végétales en substitution des protéines animales dans les systèmes alimentaires[5],[6]. Les chercheurs européens étudient notamment l'élimination de l'amertume des protéines du colza et leur conservation lors de l'extraction de l'huile [7],[8].

On ne doit pas la confondre avec la sinapine, alcaloïde qui, chez le colza, est un facteur antinutritionnel pour la volaille[9]. Le terme napine a été utilisé au XIXe siècle pour désigner une protéine toxique du venin de serpent du genre Furina ou naped snake (car ils ont une tache de couleur sur la nuque)[10].

Structure chimique[modifier | modifier le code]

La napine est un glucosinolate hélicoïdale (40 à 45 hélices) composé de deux chaînes polypeptidiques de poids moléculaires de 9000 et 4000 qui sont maintenues ensemble par des liaisons disulfure[11],[12]. Elle se présente sous diverses compositions et formes de tailles significativement variables[13].

Elle est soluble dans l'eau indépendamment du pH, précipitable avec divers coagulants et stable jusqu'à 75 °C[14],[15].

Histoire[modifier | modifier le code]

La description des protéines végétales de stockage (viciline, oléosines) commence à la fin des années 60 du XXe siècle [16]. Sa structure CH2 =CH-CH2 - CH2 - CH2 - est donnée en 1978 sous le nom de glucobrassicanapin (Pent-4-enyl) [17]. En 1984 parait une première synthèse du rôle des principales protéines dans les graines[18]. Le gène promoteur est décrit dès 1978, et son mécanisme d'encodage chez le colza en 1987 et 89[19],[20],[21]. Les principes généraux de mise en œuvre des gènes promoteurs sont décrits dans les Comptes rendus de l'Académie d'agriculture de France en mars 1989[22]. Sa séquence est publiée en 2014[23].

Allergie[modifier | modifier le code]

Les enfants atopiques réagissent souvent (en France et en Filande) aux graines de colza et de navet lors de tests cutanés (SPT) et de tests alimentaires. La napine est un allergène majeur de ses graines, des huiles pressées à froid, mais pas des huiles raffinées[24].

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • Zeynep Ustunol ( Michigan State University). Applied Food Protein Chemistry, John Wiley & Sons, 2014. 528 pages[25].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  • Je Ezcurra , P Wycliffe , L Nehlin , M Ellerström , L Raskactivateur, 2000. Description de l'activation transcriptionnel ABI3 régulant l'expression des gènes au cours de la maturation embryonnaire chez les crucifères [26].
  1. ↑ (en) Constantine E. Don Palmer, Wilfred A. Keller et Kenneth J. Kasha, Haploids in Crop Improvement II, Springer Science & Business Media, (ISBN 978-3-540-26889-5, lire en ligne), p.112
  2. ↑ Mahmudur Rahman, Amina Khatun, Lei Liu et Bronwyn J. Barkla, « Brassicaceae Mustards: Traditional and Agronomic Uses in Australia and New Zealand », Molecules (Basel, Switzerland), vol. 23, no 1,‎ (ISSN 1420-3049, PMID 29361740, PMCID 6017612, DOI 10.3390/molecules23010231, lire en ligne, consulté le )
  3. ↑ (en) Joakim Rödin, Muts L. Ericson, Lars-Giiran Josefsson, et Lars Rask, « Characterization of a cDNA Clone Encoding a Brassica nupus 12 S Protein (Cruciferin) Subunit », THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY Vol. 265, No. 5,‎ , pp. 2720-2723 (lire en ligne)
  4. ↑ (en) Ib Svendsen, Diana Nicolova, Ivan Goshev et Nicolay Genov, « Isolation and characterization of a trypsin inhibitor from the seeds of kohlrabi (Brassica napus var. rapifera) belonging to the napin family of storage proteins », Carlsberg Research Communications, vol. 54, no 6,‎ , p. 231 (ISSN 0105-1938, DOI 10.1007/BF02910458, lire en ligne, consulté le )
  5. ↑ Jacques Guéguena, Stéphane Walrand, Oriane Bourgeois, « Les protéines végétales : contexte et potentiels en alimentation humaine », Cahiers de Nutrition et de Diététique Vol 51, n° 4,‎ , Pages 177-185 (lire en ligne)
  6. ↑ Rawaba Arif, Muhammad Anjum Zia et Ghulam Mustafa, « Structural and Functional Annotation of Napin-Like Protein from Momordica charantia to Explore its Medicinal Importance », Biochemical Genetics,‎ (ISSN 1573-4927, PMID 34282529, DOI 10.1007/s10528-021-10113-3, lire en ligne, consulté le )
  7. ↑ (en-GB) nutraingredients.com, « Rapeseed protein? German research opens up new possibilities », sur nutraingredients.com (consulté le )
  8. ↑ (en) « Researchers want to convert rapeseed proteins from feed to food », sur EurekAlert! (consulté le )
  9. ↑ (en) Rodney J. Mailer, Amanda McFadden, Jamie Ayton et Bob Redden, « Anti-Nutritional Components, Fibre, Sinapine and Glucosinolate Content, in Australian Canola (Brassica napus L.) Meal », Journal of the American Oil Chemists' Society, vol. 85, no 10,‎ , p. 937–944 (ISSN 1558-9331, DOI 10.1007/s11746-008-1268-0, lire en ligne, consulté le )
  10. ↑ Traité de chirurgie. T. 1, par MM. Reclus, Quénu, Broca, Lejars / publié sous la direction de MM. Simon Duplay,... Paul Reclus,... ; par MM. Berger, Broca, Delbet... [et al.], 1897-1899 (lire en ligne), p124
  11. ↑ (en) « Structural Studies on the Native and Chemically Modified Low-Molecular Mass Basic Storage Protein (Napin) from Rapeseed (Brassica napusL.) », Biochemie und Physiologie der Pflanzen, vol. 183, nos 2-3,‎ , p. 219–224 (ISSN 0015-3796, DOI 10.1016/S0015-3796(88)80104-5, lire en ligne, consulté le )
  12. ↑ M. L. Ericson, J. Rödin, M. Lenman et K. Glimelius, « Structure of the rapeseed 1.7 S storage protein, napin, and its precursor », The Journal of Biological Chemistry, vol. 261, no 31,‎ , p. 14576–14581 (ISSN 0021-9258, PMID 3771543, lire en ligne, consulté le )
  13. ↑ (en) R. R. D. Croy, Plant Molecular Biology LabFax, Elsevier, (ISBN 978-0-12-198370-3, lire en ligne), p.105
  14. ↑ (en) Zdzislaw E. Sikorski, Chemical and Functional Properties of Food Proteins, CRC Press, (ISBN 978-1-4822-7904-7, lire en ligne), p.422-23
  15. ↑ (en) Michael Zeece, Introduction to the Chemistry of Food, Academic Press, (ISBN 978-0-12-811726-2, lire en ligne), p373
  16. ↑ (en) Biochemical Genetics, Plenum Press, (lire en ligne)
  17. ↑ (en) Federation of European Biochemical Societies, Biochemical Aspects of New Protein Food, Pergamon Press, (ISBN 978-0-08-022625-5, lire en ligne)
  18. ↑ (en) T J V Higgins, « Synthesis and Regulation of Major Proteins in Seeds », Annual Review of Plant Physiology, vol. 35, no 1,‎ , p. 191–221 (ISSN 0066-4294, DOI 10.1146/annurev.pp.35.060184.001203, lire en ligne, consulté le )
  19. ↑ (en) Quick Bibliography Series, U.S. Department of Agriculture, National Agricultural Library, (lire en ligne), p.49
  20. ↑ (en) L. G. Josefsson, M. Lenman, M. L. Ericson et L. Rask, « Structure of a gene encoding the 1.7 S storage protein, napin, from Brassica napus. », Journal of Biological Chemistry, vol. 262, no 25,‎ , p. 12196–12201 (ISSN 0021-9258 et 1083-351X, PMID 3624251, DOI 10.1016/S0021-9258(18)45336-7, lire en ligne, consulté le )
  21. ↑ (en) « Biosynthesis of Seed Storage Products during Embryogenesis in Rapeseed, Brassica napus », Journal of Plant Physiology, vol. 135, no 1,‎ , p. 63–69 (ISSN 0176-1617, DOI 10.1016/S0176-1617(89)80225-1, lire en ligne, consulté le )
  22. ↑ Académie d'agriculture de France Auteur du texte, « Comptes rendus de l'Académie d'agriculture de France », sur Gallica, (consulté le )
  23. ↑ (en) Edwin J. Atencio, Howard S. Bilofsky et June Bossinger, Plants and Organelles: A Compilation from the GenBank® and EMBL data libraries, Academic Press, (ISBN 978-1-4832-8217-6, lire en ligne), plant19
  24. ↑ « Europe PMC », sur europepmc.org (consulté le )
  25. ↑ (en) Zeynep Ustunol, Applied Food Protein Chemistry, John Wiley & Sons, (ISBN 978-1-119-94449-2, lire en ligne)
  26. ↑ I. Ezcurra, P. Wycliffe, L. Nehlin et M. Ellerström, « Transactivation of the Brassica napus napin promoter by ABI3 requires interaction of the conserved B2 and B3 domains of ABI3 with different cis-elements: B2 mediates activation through an ABRE, whereas B3 interacts with an RY/G-box », The Plant Journal: For Cell and Molecular Biology, vol. 24, no 1,‎ , p. 57–66 (ISSN 0960-7412, PMID 11029704, DOI 10.1046/j.1365-313x.2000.00857.x, lire en ligne, consulté le )
Ce document provient de « https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Napine&oldid=196832157 ».