Polyphénol oxydase

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Polyphénol oxydase
Activité enzymatique

modifier Consultez la documentation du modèle

La polyphénol oxydase (PPO ; également polyphénol oxydase i chloroplastique), est une enzyme tétramère (oligomère) qui contient quatre atomes de cuivre par molécule[1]. Elle est impliquée dans le brunissement des fruits.

La PPO peut être composée de monophénols et/ou d'o -diphénols comme substrats[2]. L'enzyme fonctionne en catalysant l' o - hydroxylation de monophénols dans lesquelles le cycle benzénique contient un seul substituant hydroxyle en o -diphénols (molécules de phénol contenant deux substituants hydroxyle aux positions 1, 2, sans carbone intermédiaire)[3].

Elle peut également catalyser davantage l'oxydation des o -diphénols pour produire des o -quinones[4]. La PPO catalyse la polymérisation rapide des o -quinones pour produire des pigments noirs, bruns ou rouges (polyphénols) qui provoquent le fameux brunissement des fruits.

L'acide aminé tyrosine contient une seule « chaîne phénolique » qui peut être oxydée par l'action des PPO pour former de l'o -quinone. Par conséquent, les PPO peuvent également être appelées tyrosinases[5] (pour leur effet oxydoréducteur).

Les aliments courants produisant cette enzyme comprennent les champignons (Agaricus bisporus)[6],[7], les pommes (Malus domestica)[8],[9], les avocats (Persea americana) et la laitue (Lactuca sativa)[10].

La structure et la fonction[modifier | modifier le code]

La PPO est répertoriée comme morphéine, protéine qui peut former deux ou plusieurs homo-oligomères différents (sortes de morphéine) mais qui doit se séparer et changer de forme pour passer d'une forme à l'autre. Elle existe sous forme de monomère, trimère, tétramère, octamère ou dodécamère[11],[12], créant de multiples fonctions[13].

Chez les plantes, la PPO est une enzyme plastidique dont la synthèse et la fonction ne sont pas claires. Dans les chloroplastes fonctionnels, elle peut être impliquée dans le cycle de l'oxygène comme médiateur de la photophosphorylation pseudocyclique[14].

La nomenclature des enzymes fait la différence entre les enzymes monophénol oxydase (tyrosinases) et les enzymes o -diphénol: oxygène oxydoréductase (catéchol oxydases). La préférence du substrat des tyrosinases et des catéchol oxydases est contrôlée par les acides aminés autour des deux ions cuivre dans le site actif[15].

Distribution et applications[modifier | modifier le code]

Un mélange d’enzymes monophénol oxydase et catéchol oxydase est présent dans presque tous les tissus végétaux et peut également être trouvé chez les bactéries, les animaux et les champignons. Chez les insectes, des polyphénol oxydases cuticulaires sont présentes[16] et leurs produits sont responsables d'une tolérance à la dessiccation.

Le produit de réaction du raisin (acide 2-S glutathionyl caftarique) est un composé d'oxydation produit par l'action du PPO sur l'acide caftarique et présent dans le vin. Cette production de composés est responsable du moindre niveau de brunissement de certains vins blancs.

Les plantes utilisent la polyphénol oxydase comme l'un des moyens de défense chimiques contre des parasites[17].

Inhibiteurs[modifier | modifier le code]

Il existe deux types d'inhibiteurs de la PPO, ceux compétitifs avec l'oxygène dans le site cuivre de l'enzyme et ceux compétitifs avec les composés phénoliques. La tentoxine a également été utilisée dans des recherches récentes pour éliminer l'activité PPO des semis de plantes supérieures[18]. La tropolone est un inhibiteur de la polyphénol oxydase du raisin[19]. Un autre inhibiteur de cette enzyme est le métabisulfite de potassium[20].

L'activité PPO de la racine de bananier est fortement inhibée par le dithiothréitol et par le métabisulfite de sodium[21], tout comme la PPO du fruit de banane par des composés similaires contenant du sulfure, notamment : le dithionite de sodium et la cystéine, en plus de l'acide ascorbique (vitamine C)[22].

Expériences[modifier | modifier le code]

Plusieurs tests ont été développés pour surveiller l’activité des polyphénol oxydases et évaluer le pouvoir d’inhibition des inhibiteurs des polyphénol oxydase. En particulier des analyses basées sur la spectrophotométrie ultraviolette/visible (UV/Vis)[23].

Le test de spectrophotométrie UV/Vis le plus courant implique la surveillance de la formation d' o -quinones, qui sont des produits de réactions catalysés par la polyphénol oxydase, ou de la consommation du substrat[24].

Une alternative spectrophotométrique implique le couplage d’ o -quinones avec des réactifs nucléophiles tels que le chlorhydrate de 3-méthyl-2-benzothiazolinonehydrazone (MBTH[25]).

D'autres techniques, telles que les tests de coloration d'activité utilisant l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide[26], des tests radioactifs à base de tritium[27], le test de consommation d'oxygène[28], et des tests basés sur la résonance magnétique nucléaire (RMN) ont également été rapportés et utilisés[29].

Brunissement enzymatique[modifier | modifier le code]

La polyphénol oxydase est une enzyme présente dans les règnes végétal et animal[30], y compris la plupart des fruits et légumes[31]. L’OPP est importante pour l’industrie alimentaire car elle catalyse le brunissement enzymatique lorsque les tissus sont endommagés par des meurtrissures, des compressions ou des indentations, ce qui rend le produit moins commercialisable et entraîne une perte économique[30],[31],[32]. Le brunissement enzymatique dû à la PPO peut également entraîner une perte du contenu nutritionnel des fruits et légumes, réduisant encore davantage leur valeur[10],[30],[31].

Du fait que les substrats de ces réactions PPO soient situés dans des vacuoles des cellules végétales endommagées (par exemple par une mauvaise technique de récolte), la PPO initie la chaîne de réactions de brunissement[32],[33].

L'exposition à l'oxygène lorsque ces aliments sont tranchés ou réduits en purée entraîne également un brunissement enzymatique par la PPO dans les fruits et légumes[31].

Les exemples dans lesquels la réaction de brunissement catalysée par la PPO peut être désirable (dans un cadre culinaire) incluent les avocats, les pruneaux, les raisins (sultans), le thé noir et les grains de café vert[10],[31].

Mangue[modifier | modifier le code]

Chez les mangues, le brunissement enzymatique catalysé par la PPO est principalement causé par la brûlure de la sève qui entraîne le brunissement de la peau[réf. nécessaire].

La PPO de type catéchol oxydase est située dans les chloroplastes des cellules cutanées de la mangue et ses substrats phénoliques dans les vacuoles.

La brûlure de la sève est donc l'événement initiateur de la PPO dans la peau de la mangue, car elle détruit les compartiments cellulaires[33]. La PPO est présente dans la peau, la sève et la pulpe de la mangue, avec des niveaux d'activité les plus élevés dans la peau[31].

Avocat[modifier | modifier le code]

La PPO dans les avocats provoque un brunissement rapide lors de l'exposition à l'oxygène[10], un processus en plusieurs étapes impliquant des réactions d'oxydation des monophénols et des polyphénols, ce qui entraîne la conversion irréversible des produits o-quinone en pigments polymères bruns (mélanines)[34].

Pomme[modifier | modifier le code]

Présente dans les chloroplastes et les mitochondries de toutes les parties d'une pomme[31], la PPO est la principale enzyme responsable du brunissement enzymatique des pommes[35]. En raison de la demande croissante des consommateurs pour les fruits et légumes pré-préparés, une solution pour le brunissement enzymatique fut un temps un domaine ciblé de recherche et de développement de nouveaux produits[36].

À titre d'exemple, les pommes prétranchées sont un vrai produit de consommation dans certains pays (notamment en Amérique du Nord), mais le fait de les trancher induit une activité PPO, conduisant à un brunissement des surfaces coupées et à une diminution de leur qualité esthétique[36]. Le brunissement se produit également dans les jus et purées de pommes lorsqu'ils sont mal manipulés ou transformés[37].

Les pommes arctiques, un exemple de fruit génétiquement modifié conçu pour réduire l'activité de la PPO, font partie de gammes génétiquement modifiées de pommes de marque au caractère non brunissant, dérivé par silençage génétique pour supprimer l'expression de la PPO, inhibant ainsi le brunissement des fruits[38].

Abricot[modifier | modifier le code]

Pomme de terre[modifier | modifier le code]

Si ce bandeau n'est plus pertinent, retirez-le. Cliquez ici pour en savoir plus.
Si ce bandeau n'est plus pertinent, retirez-le. Cliquez ici pour en savoir plus.

Cette section ou cet article est une traduction incomplète (anglais) ().

Vous pouvez modifier la page pour effectuer la traduction.

Found in high concentrations in potato tuber peel and 1–2 mm of the outer cortex tissue, PPO is used in the potato as a defense against insect predation, leading to enzymatic browning from tissue damage.[réf. nécessaire][citation needed] Damage in the skin tissue of potato tuber causes a disruption of cell compartmentation, resulting in browning. The brown or black pigments are produced from the reaction of PPO quinone products with amino acid groups in the tuber[32]. In potatoes, PPO genes are not only expressed in potato tubers, but also in leaves, petioles, flowers and roots[32].

Noix[modifier | modifier le code]

Chez le noyer commun (Juglans regia), deux gènes différents (jr PPO1 et jr PPO2) codant pour les polyphénol oxydases ont été identifiés. Les deux isoenzymes préfèrent des substrats différents, car la PPO1 junior présente une activité plus élevée envers les monophénols, tandis que la PPO2 junior est plus active envers les diphénols[39],[40].

Peuplier noir[modifier | modifier le code]

Une catéchol oxydase monomère de Populus nigra convertit l'acide caféique en quinone et en mélanine au niveau des cellules blessées[41],[42].

Enzymes associées[modifier | modifier le code]

La prophénoloxydase est une forme modifiée de la réponse complémentaire trouvée chez certains invertébrés, notamment insectes, les crabes et les vers[43].

L'hémocyanine est homologue aux phénol oxydases (par exemple la tyrosinase) puisque les deux enzymes partagent le type de coordination du site actif du cuivre. L'hémocyanine présente également une activité PPO, mais avec une cinétique ralentie en raison d'une plus grande masse stérique au niveau du site actif. La dénaturation partielle améliore en fait l'activité PPO de l'hémocyanine en offrant un meilleur accès au site actif[44].

La synthase aureusidine est un homologue du polyphénol oxydase végétal, mais contient certaines modifications significatives.

L'aurone synthase[45] catalyse la formation d'aurones. L'aurone synthase purifiée à partir de Coreopsis grandiflora présente une faible activité tyrosinase contre l'isoliquiritigénine, mais l'enzyme ne réagit pas avec les substrats classiques de la tyrosinase, la L- tyrosine et la tyramine et doit donc être classée comme catéchol oxydase[46].

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ « Polyphenol Oxidase », Worthington Enzyme Manual (consulté le )
  2. ↑ McLarin, Mark-Anthony et Leung, Ivanhoe K. H., « Substrate Specificity of Polyphenol Oxidase. », Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol., vol. 55, no 3,‎ , p. 274–308 (PMID 32441137, DOI 10.1080/10409238.2020.1768209, S2CID 218831573)
  3. ↑ A Sánchez-Ferrer, J N Rodríguez-López, F García-Cánovas et F García-Carmona, « Tyrosinase: A Comprehensive Review of Its Mechanism. », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology, vol. 1247, no 1,‎ , p. 1–11 (PMID 7873577, DOI 10.1016/0167-4838(94)00204-t)
  4. ↑ C Eicken, B Krebs et J C Sacchettini, « Catechol Oxidase - Structure and Activity. », Current Opinion in Structural Biology, vol. 9, no 6,‎ , p. 677–683 (PMID 10607672, DOI 10.1016/s0959-440x(99)00029-9, lire en ligne)
  5. ↑ « Polyphenol oxidases in plants and fungi: going places? A review », Phytochemistry, vol. 67, no 21,‎ , p. 2318–31 (PMID 16973188, DOI 10.1016/j.phytochem.2006.08.006, Bibcode 2006PChem..67.2318M)
  6. ↑ « High level protein-purification allows the unambiguous polypeptide determination of latent isoform PPO4 of mushroom tyrosinase », Phytochemistry, vol. 99,‎ , p. 14–25 (PMID 24461779, PMCID 3969299, DOI 10.1016/j.phytochem.2013.12.016, Bibcode 2014PChem..99...14M)
  7. ↑ « Latent and active abPPO4 mushroom tyrosinase cocrystallized with hexatungstotellurate(VI) in a single crystal », Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography, vol. 70, no Pt 9,‎ , p. 2301–15 (PMID 25195745, PMCID 4157443, DOI 10.1107/S1399004714013777)
  8. ↑ « Three recombinantly expressed apple tyrosinases suggest the amino acids responsible for mono- versus diphenolase activity in plant polyphenol oxidases », Scientific Reports, vol. 7, no 1,‎ , p. 8860 (PMID 28821733, PMCID 5562730, DOI 10.1038/s41598-017-08097-5, Bibcode 2017NatSR...7.8860K)
  9. ↑ « A Peptide-Induced Self-Cleavage Reaction Initiates the Activation of Tyrosinase », Angewandte Chemie, vol. 58, no 22,‎ , p. 7475–7479 (PMID 30825403, PMCID 6563526, DOI 10.1002/anie.201901332)
  10. ↑ a b c et d « Enzymatic browning in avocado (Persea americana) revisited: History, advances, and future perspectives », Critical Reviews in Food Science and Nutrition, vol. 57, no 18,‎ , p. 3860–3872 (PMID 27172067, DOI 10.1080/10408398.2016.1175416, S2CID 205692816)
  11. ↑ « The Multiple Forms of Mushroom Tyrosinase. Interconversion », The Journal of Biological Chemistry, vol. 240,‎ , PC1489–91 (PMID 14284774, DOI 10.1016/S0021-9258(18)97603-9)
  12. ↑ « The multiple forms of mushroom tyrosinase. Association-dissociation phenomena », The Journal of Biological Chemistry, vol. 244, no 6,‎ , p. 1593–9 (PMID 4975157, DOI 10.1016/S0021-9258(18)91800-4)
  13. ↑ « On the nature of highly purified mushroom tyrosinase preparations », Archives of Biochemistry, vol. 23, no 1,‎ , p. 29–44 (PMID 18135760)
  14. ↑ « Function of polyphenol oxidase in higher plants », Physiologia Plantarum, vol. 60, no 1,‎ , p. 106–112 (DOI 10.1111/j.1399-3054.1984.tb04258.x)
  15. ↑ « Similar but Still Different: Which Amino Acid Residues Are Responsible for Varying Activities in Type-III Copper Enzymes? », ChemBioChem, vol. 22, no 7,‎ , p. 1161–1175 (ISSN 1439-4227, PMID 33108057, PMCID 8049008, DOI 10.1002/cbic.202000647)
  16. ↑ « Quinone methide formation from 4-alkylcatechols: a novel reaction catalyzed by cuticular polyphenol oxidase », FEBS Letters, vol. 155, no 1,‎ , p. 65–68 (DOI 10.1016/0014-5793(83)80210-5, S2CID 84630585)
  17. ↑ « Cross-talk between jasmonate and salicylate plant defense pathways: effects on several plant parasites », Oecologia, vol. 131, no 2,‎ , p. 227–235 (PMID 28547690, DOI 10.1007/s00442-002-0885-9, Bibcode 2002Oecol.131..227T, S2CID 25912204)
  18. ↑ « Lack of involvement of polyphenol oxidase in ortho-hydroxylation of phenolic compounds in mung bean seedlings », Physiologia Plantarum, vol. 54, no 4,‎ , p. 381–385 (DOI 10.1111/j.1399-3054.1982.tb00696.x)
  19. ↑ « Time-dependent inhibition of grape polyphenol oxidase by tropolone », J. Agric. Food Chem., vol. 39, no 6,‎ , p. 1043–1046 (DOI 10.1021/jf00006a007)
  20. ↑ « Content of phenolic substances in basidiomycetes », Mycological Research, vol. 101, no 5,‎ , p. 552–556 (DOI 10.1017/S0953756296003206)
  21. ↑ « Extraction and partial characterization of polyphenol oxidase from banana (Musa acuminata Grande naine) roots », Plant Physiology and Biochemistry, vol. 44, nos 5–6,‎ , p. 308–14 (PMID 16814556, DOI 10.1016/j.plaphy.2006.06.005)
  22. ↑ « Banana polyphenoloxidase. Preparation and properties », Plant Physiology, Oxford University Press, vol. 38,‎ , p. 508–513 (PMID 16655824, PMCID 549964, DOI 10.1104/pp.38.5.508)
  23. ↑ « A review on spectrophotometric methods for measuring the monophenolase and diphenolase activities of tyrosinase », Journal of Agricultural and Food Chemistry, vol. 55, no 24,‎ , p. 9739–49 (PMID 17958393, DOI 10.1021/jf0712301)
  24. ↑ « Direct spectrophotometric assay of monooxygenase and oxidase activities of mushroom tyrosinase in the presence of synthetic and natural substrates », Analytical Biochemistry, vol. 312, no 1,‎ , p. 23–32 (PMID 12479831, DOI 10.1016/S0003-2697(02)00408-6)
  25. ↑ « A continuous spectrophotometric method for determining the monophenolase and diphenolase activities of apple polyphenol oxidase », Analytical Biochemistry, vol. 231, no 1,‎ , p. 237–46 (PMID 8678307, DOI 10.1006/abio.1995.1526)
  26. ↑ « Polyphenol oxidase activity staining in polyacrylamide electrophoresis gels », Journal of Biochemical and Biophysical Methods, vol. 34, no 2,‎ , p. 155–9 (PMID 9178091, DOI 10.1016/S0165-022X(96)01201-8)
  27. ↑ « Tyrosine hydroxylation catalyzed by mammalian tyrosinase: an improved method of assay », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 16, no 2,‎ , p. 188–94 (PMID 5871805, DOI 10.1016/0006-291X(64)90359-6)
  28. ↑ « Oxidation of monohydric phenol substrates by tyrosinase. An oximetric study », The Biochemical Journal, vol. 288, no Pt 1,‎ , p. 63–7 (PMID 1445282, PMCID 1132080, DOI 10.1042/bj2880063)
  29. ↑ « Development and Application of an NMR-Based Assay for Polyphenol Oxidases », ChemistrySelect, vol. 2, no 32,‎ , p. 10435–41 (DOI 10.1002/slct.201702144)
  30. ↑ a b et c « Properties of polyphenol oxidase from Anamur banana (Musa cavendishii) », Food Chemistry, vol. 100, no 3,‎ , p. 909–913 (DOI 10.1016/j.foodchem.2005.10.048)
  31. ↑ a b c d e f et g « Polyphenol oxidase and peroxidase in fruits and vegetables », Critical Reviews in Food Science and Nutrition, vol. 15, no 1,‎ , p. 49–127 (PMID 6794984, DOI 10.1080/10408398109527312)
  32. ↑ a b c et d « Polyphenol oxidase in potato. A multigene family that exhibits differential expression patterns », Plant Physiology, vol. 109, no 2,‎ , p. 525–31 (PMID 7480344, PMCID 157616, DOI 10.1104/pp.109.2.525)
  33. ↑ a et b « Polyphenol Oxidase Enzymes in the Sap and Skin of Mango Fruit », Functional Plant Biology, vol. 20, no 1,‎ , p. 99–107 (ISSN 1445-4416, DOI 10.1071/pp9930099)
  34. ↑ Shelby T. Peres, Kelsey A. Oonk et Kasandra J. Riley, « The Avocado Lab: An Inquiry-Driven Exploration of an Enzymatic Browning Reaction », Rollins College, CourseSource, (consulté le )
  35. ↑ « Characterisation of 'Starking' apple polyphenoloxidase », Journal of the Science of Food and Agriculture, vol. 77, no 4,‎ , p. 527–534 (ISSN 1097-0010, DOI 10.1002/(sici)1097-0010(199808)77:4<527::aid-jsfa76>3.0.co;2-e, hdl 10261/114868)
  36. ↑ a et b « Inhibitory effects of various antibrowning agents on apple slices », Food Chemistry, vol. 73, no 1,‎ , p. 23–30 (DOI 10.1016/s0308-8146(00)00274-0)
  37. ↑ « Enzymatic browning reactions in apple and apple products », Critical Reviews in Food Science and Nutrition, vol. 34, no 2,‎ , p. 109–57 (PMID 8011143, DOI 10.1080/10408399409527653)
  38. ↑ « Novel Food Information - Arctic Apple Events GD743 and GS784 », Novel Foods Section, Food Directorate, Health Products and Food Branch, Health Canada, Ottawa, (consulté le )
  39. ↑ « Conversion of walnut tyrosinase into a catechol oxidase by site directed mutagenesis », Scientific Reports, vol. 10, no 1,‎ , p. 1659 (PMID 32015350, PMCID 6997208, DOI 10.1038/s41598-020-57671-x, Bibcode 2020NatSR..10.1659P)
  40. ↑ « Identification of the amino acid position controlling the different enzymatic activities in walnut tyrosinase isoenzymes (jrPPO1 and jrPPO2) », Scientific Reports, vol. 10, no 1,‎ , p. 10813 (PMID 32616720, PMCID 7331820, DOI 10.1038/s41598-020-67415-6, Bibcode 2020NatSR..1010813P)
  41. ↑ Trémolières et Bieth, « Isolation and characterization of the polyphenoloxidase from senescent leaves of black poplar », Phytochemistry, vol. 23, no 3,‎ , p. 501–505 (ISSN 0031-9422, DOI 10.1016/s0031-9422(00)80367-2, Bibcode 1984PChem..23..501T)
  42. ↑ (en) Rompel, Fischer, Meiwes et Büldt-Karentzopoulos, « Purification and spectroscopic studies on catechol oxidases from Lycopus europaeus and Populus nigra: Evidence for a dinuclear copper center of type 3 and spectroscopic similarities to tyrosinase and hemocyanin », Journal of Biological Inorganic Chemistry, vol. 4, no 1,‎ , p. 56–63 (ISSN 1432-1327, PMID 10499103, DOI 10.1007/s007750050289, S2CID 29871864)
  43. ↑ « Immunity and the Invertebrates », Scientific American, vol. 275, no 5,‎ , p. 60–66 (PMID 8875808, DOI 10.1038/scientificamerican1196-60, Bibcode 1996SciAm.275e..60B, lire en ligne)
  44. ↑ « Tyrosinase/catecholoxidase activity of hemocyanins: structural basis and molecular mechanism », Trends in Biochemical Sciences, vol. 25, no 8,‎ , p. 392–7 (PMID 10916160, DOI 10.1016/S0968-0004(00)01602-9)
  45. ↑ « Aurone synthase is a catechol oxidase with hydroxylase activity and provides insights into the mechanism of plant polyphenol oxidases », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 113, no 13,‎ , E1806-15 (PMID 26976571, PMCID 4822611, DOI 10.1073/pnas.1523575113, Bibcode 2016PNAS..113E1806M)
  46. ↑ « Latent and active aurone synthase from petals of C. grandiflora: a polyphenol oxidase with unique characteristics », Planta, vol. 242, no 3,‎ , p. 519–37 (PMID 25697287, PMCID 4540782, DOI 10.1007/s00425-015-2261-0)

Modèle:Dioxygenases

v · m
Types
EC 1 Oxydoréductases :
EC 2 Transférases :
EC 3 Hydrolases :
EC 4 Lyases :
EC 5 Isomérases :
EC 6 Ligases :
EC 7 Translocases (en) :
Modulation
Cinétique
Thèmes
Ce document provient de « https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Polyphénol_oxydase&oldid=213648391 ».